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EnglishThree mutants of the extended-spectrum β-lactamase TEM-60, the P51L, K104E, and S164R mutants, were constructed by site-directed mutagenesis. The kinetic parameters of the mutated enzymes and interactions of inhibitors were significantly different from those of TEM-60, revealing that the L51P mutation plays an important role in enzyme activity and stability in the TEM-60 background.
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http://hdl.handle.net/11697/103023| Titolo: | Biochemical characterization of laboratory mutants of extended-spectrum β-lactamase TEM-60 |
| Autori interni: | FRANCESCHINI, Nicola PERILLI, MARIAGRAZIA SEGATORE, Bernardetta AMICOSANTE, Gianfranco |
| Data di pubblicazione: | 2004 |
| Rivista: | ANTIMICROBIAL AGENTS AND CHEMOTHERAPY |
| Handle: | http://hdl.handle.net/11697/103023 |
| Appare nelle tipologie: | 1.1 Articolo in rivista |
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