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EnglishWe present the results of a comparative study of the binding of carbon monoxide to myoglobin in glycerol/buffer solution with different concentrations of guanidine hydrochloride, under extended illumination over the temperature range 30-80 K. The changes in the Sorer band indicate that the folding state of the protein is a key parameter in determining the photodissociation process and the relaxation rate of the protein.
| Titolo: | Light induced states in MbCO denatured with guanidine hydrochloride | |
| Autori: | ||
| Data di pubblicazione: | 1998 | |
| Rivista: | ||
| Abstract: | We present the results of a comparative study of the binding of carbon monoxide to myoglobin in glycerol/buffer solution with different concentrations of guanidine hydrochloride, under extended illumination over the temperature range 30-80 K. The changes in the Sorer band indicate that the folding state of the protein is a key parameter in determining the photodissociation process and the relaxation rate of the protein. | |
| Handle: | http://hdl.handle.net/11697/9717 | |
| Appare nelle tipologie: | 1.1 Articolo in rivista |
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http://hdl.handle.net/11697/9717
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